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第三节 蛋白质与氨基酸及其代谢产物（第4页）

3．在慢性肝病或肝硬化的患者中，清蛋白显著降低，γ球蛋白可升高2~3倍，甚至可见β-γ球蛋白区融合的连桥现象，还可见在γ球蛋白区出现细而密的寡克隆区带。

4．在多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、重链病等单克隆浆细胞异常增殖产生M蛋白的一类疾病中，可发现α~γ球蛋白区出现高而狭窄的单克隆区带。

氨基酸（aminoacidAA）

氨基酸是合成蛋白质的主要成分，此外也是合成多肽及转变为其他含氮的生理活性物质。

机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，不断分解成为氨基酸。

氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨和相应的α-酮酸，另一条分解途径是脱羧基生产C02和胺类。

表3-2氨基酸的正常参考值

表3-3氨基酸的临床意义

1．人体血浆氨基酸浓度一天之内变异可达30%，清晨最低，下午最高，应定时采集患者血样，此外要避免食物消化吸收后的影响，宜采集清晨空腹血。

2．标本溶血时，红细胞内氨基酸可进入血浆，导致假阳性增高，要尽量避免。

氨（ammonia）

血液中的氨主要是体内蛋白质代谢过程中产生的，也有一部分是由食物中的蛋白质在肠道经细菌分解而成。

肝脏是人体处理血氨的主要器官。

谷氨酸脱氢酶法：11~35μmolL

1．进食高蛋白或运动后，可见血氨增高，为生理性增高，此外，静脉血氨可高于动脉血。

2．病理性血氨增高可见于严重肝脏疾病、肝性脑病、肝昏迷、上消化道出血、肝肿瘤、有机磷中毒、尿毒症、与鸟氨酸循环有关酶的先天性缺乏以及某些神经系统损害的疾病等。

3血氨测定还可用于高营养治疗患者的氮平衡监测。

1．血氨在标本中极不稳定，因此血液抽取后一定用冰块存放，于20min内离心分离血浆。

2．吸烟是患者和样品被氨污染的重要因素之一，应注意避免。

3．避免溶血。

肌红蛋白（myogIobinMb）

肌红蛋白是一种氧结合蛋白，广泛存在于骨骼肌、心肌、平滑肌，约占肌肉中所有蛋白的2%。

由于Mb分子量小所以在心肌损伤时，出现较早。

因此可以作为AMI发生后最早的可测心肌损伤标志物。

放射免疫法：6~80μgL

1．当AMI病人发作后细胞质中Mb释放入血，2h即升高。

6~9h达高峰，24~36h恢复至正常水平。

Mb的阴性预测值为100%．在胸痛发作2～12h内，如Mb阴性可排除急性心肌梗死。

Mb结合心电图能提高急性心肌梗死的早期诊断率。

2．临床上除急性心肌梗死外，开胸手术、过度体育锻炼骨骼肌损伤、进行性肌萎缩、休克、严重肾衰、肌肉注射时血清Mb都会升高。

因此Mb临床应用的主要问题是特异性不高，约为60%—95%，特别是早期心电图和其他标志物都未变化时，单凭Mb决定是否使用溶栓疗法有一定的风险性。

3．由于在AMI后血中Mb很快从肾脏清除，发病18~30h内可完全恢复至正常水平。

故Mb测定有助于在AMI病程中观察有无再梗死或者梗死再扩展。

Mb频繁出现增高，提示原有心肌梗死仍在延续。